Неиммунное связывание Streptococcus pyogenes иммуноглобулинов G и A человека: роль этого феномена в патологии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

М и М-подобные белки являются основными факторами патогенности широко распространенного и потенциально смертельного бактериального патогена Streptococcus pyogenes. Эти белки обеспечивают устойчивость микроба к врожденным и адаптивным иммунным реакциям, привлекая специфические белки человека на поверхность стрептококка. Неиммунное связывание иммуноглобулинов G (IgG) и A (IgA) через их Fc-домены М и М-подобными белками было описано более 50 лет назад, но его значение в патогенности S. pyogenes нельзя считать окончательно решенным. Обнаружение данного феномена следует отнести к весьма значительным достижениям современной микробиологии, поскольку он оказал огромное влияние на создание инновационных подходов, технологий и средств микробиологической, иммунологической и молекулярной диагностики. Он также повлиял на фундаментальные исследования в области патогенеза актуальных инфекционных заболеваний и их осложнений, вызываемых S. pyogenes. Предполагалось, что неиммунное связывание иммуноглобулинов хозяина имеет значение в основном при иммунных состояниях на поверхности слизистых оболочек и в секрете, но не в плазме, в то время как другие исследования свидетельствовали о важности данного феномена в защите микробов от фагоцитоза в неиммунной крови макроорганизма. Было также показано, что эффект Fc-связывания повышает патогенность стрептококков как в первичном очаге инфекции, так и при хронизации процесса, способствуя развитию аутоиммунных заболеваний, вызванных инфекцией S. pyogenes, приводя к повреждению тканей у экспериментальных животных. Экспериментальный аутоиммунный процесс можно предупредить, используя введение животным очищенных Fc-фрагментов IgG гетерологичных и аутологичных, блокируя процесс на ранних стадиях его развития.

Существенное место в патогенезе IgA-нефропатии (IgAN) принадлежит стрептококковым заболеваниям. IgAN описывают как мезангиально-пролиферативный процесс, обусловленный первоначальными отложениями микробного IgAFc-связывающего белка в клетках почечного мезангиума. Литературные данные указывают на успешное моделирование отдельных признаков IgAN и расширяют наши представления о патогенных свойствах и функциях Fcα-рецепторных М-белков S. pyogenes. Рассмотренные в обзоре данные подчеркивают также актуальность выдвигаемых представлений о важной роли неиммунного связывания иммуноглобулинов в стрептококковой патологии, даже в случаях, различающихся по механизму развития. Эти исследования, в том числе и возможный поиск средств и методов профилактической и потенциально терапевтической направленности, требуют нового внимания к исследованиям связывания Fc-фрагментов IgG и IgA М и М-подобными белками S. pyogenes.

Об авторах

Лариса Александровна Бурова

Институт экспериментальной медицины

Автор, ответственный за переписку.
Email: lburova@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-7687-2348
SPIN-код: 6084-1255
Scopus Author ID: 7003982261
ResearcherId: E-5270-2014

д-р мед. наук, ведущий научный сотрудник отдела молекулярной микробиологии

Россия, Санкт-Петербург

Александр Николаевич Суворов

Институт экспериментальной медицины; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: alexander_suvorov1@hotmail.com
ORCID iD: 0000-0003-2312-5589
SPIN-код: 8062-5281
Scopus Author ID: 7101829979
ResearcherId: J-6921-2013

д-р мед. наук, профессор, чл.-корр. РАН, руководитель отдела молекулярной микробиологии; заведующий кафедрой фундаментальных проблем медицины и медицинских технологий

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Петр Валерьевич Пигаревский

Институт экспериментальной медицины

Email: pigarevsky@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-5906-6771
SPIN-код: 8636-4271
Scopus Author ID: 55404484800
ResearcherId: C-3425-2014

д-р биол. наук, руководитель отдела общей морфологии

Россия, Санкт-Петербург

Артем Акопович Тотолян

Институт экспериментальной медицины

Email: totolyan@hotmail.com
ORCID iD: 0000-0002-3310-9294
SPIN-код: 1741-9171
Scopus Author ID: 7004990713
ResearcherId: J-4218-2014

д-р мед. наук, профессор, академик РАН, главный научный сотрудник отдела молекулярной микробиологии

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Carapetis J.R., Beaton A., Cunningham M.W. et al. Acute rheumatic fever and rheumatic heart disease // Nat. Rev. Dis. Primers. 2016. No. 2. ID 15084. doi: 10.1038/nrdp.2015.84
  2. Carapetis J.R., Steer A.C., Mulholland E.K., Weber M. The global burden of group A streptococcal diseases // Lancet. Infect. Dis. 2005. Vol. 5, No. 11. P. 685–694. doi: 10.1016/S1473-3099(05)70267-X
  3. Watkins D.A., Johnson C.O., Colquhoun S.M. et al. Global, regional, and national burden of rheumatic heart disease, 1990–2015 // N. Engl. J. Med. 2017. Vol. 377, No. 8. P. 713–722. doi: 10.1056/NEJMoa1603693
  4. Cunningham M.W. Pathogenesis of group A streptococcal infections // Clin. Microbiol. Rev. 2000. Vol. 13, No. 3. P. 470–511. doi: 10.1128/cmr.13.3.470
  5. Ghosh P. Variation, indispensability, and masking in the M protein // Trends Microbiol. 2018. Vol. 26, No. 2. P. 132–144. doi: 10.1016/j.tim.2017.08.002
  6. Phillips G.N. Jr., Flicker P.F., Cohen C. et al. Streptococcal M protein: alpha-helical coiled-coil structure and arrangement on the cell surface // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2018. Vol. 78, No. 8. P. 4689–4693. doi: 10.1073/pnas.78.8.4689
  7. McMillan D.J., Dreze P.A., Vu T. et al. Updated model of group A Streptococcus M proteins based on a comprehensive worldwide study // Clin. Microbiol. Infect. 2013. Vol. 19, No. 5. P. E222–229. doi: 10.1111/1469-0691.12134
  8. Mills J.O., Ghosh P. Nonimmune antibody interactions of group A Streptococcus M and M-like proteins // PLoS Pathog. 2021. Vol. 17, No. 2. P. e1009248. doi: 10.1371/journal.ppat.1009248
  9. Haanes E.J., Heath D.G., Cleary P.P. Architecture of the vir regulons of group A streptococci parallels opacity factor phenotype and M protein class // J. Bacteriol. 1992. Vol. 174, No. 15. P. 4967–4976. doi: 10.1128/jb.174.15.4967-4976.1992
  10. Hollingshead S.K., Readdy T.L., Yung D.L., Bessen D.E. Structural heterogeneity of the emm gene cluster in group A streptococci // Mol. Microbiol. 1993. Vol. 8, No. 4. P. 707–717. doi: 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01614.x
  11. Flores A.R., Olsen R.J., Wunsche A. et al. Natural variation in the promoter of the gene encoding the Mga regulator alters host-pathogen interaction in group A Streptococcus carrier strains // Infect. Immun. 2013. Vol. 81, No. 11. P. 4128–4138. doi: 10.1128/IAI.00405-13
  12. Facklam R., Beall B., Efstratiou A. et al. emm typing and validation of provisional M types for group A streptococci // Emerg. Infect. Dis. 1999. Vol. 5, No. 2. P. 247–253. doi: 10.3201/eid0502.990209
  13. Ringdahl U., Svensson H.G., Kotarsky H. et al. A role for the fibrinogen-binding regions of streptococcal M proteins in phagocytosis resistance // Mol. Microbiol. 2000. Vol. 37, No. 6. P. 1318–1326. doi: 10.1046/j.1365-2958.2000.02062.x
  14. Carlsson F., Sandin C., Lindahl G. Human fibrinogen bound to Streptococcus pyogenes M protein inhibits complement deposition via the classical pathway // Mol. Microbiol. 2005. Vol. 56, No. 1. P. 28–39. doi: 10.1111/j.1365-2958.2005.04527.x
  15. Macheboeuf P., Buffalo C., Fu C.Y. et al. Streptococcal M1 protein constructs a pathological host fibrinogen network // Nature. 2011. Vol. 472, No. 7341. P. 64–68. doi: 10.1038/nature09967
  16. Thern A., Stenberg L., Dahlback B., Lindahl G. Ig-binding surface proteins of Streptococcus pyogenes also bind human C4b-binding protein (C4BP), a regulatory component of the complement system // J. Immunol. 1995. Vol. 154, No. 1. P. 375–386.
  17. Berggard K., Johnsson E., Morfeldt E. et al. Binding of human C4BP to the hypervariable region of M protein: a molecular mechanism of phagocytosis resistance in Streptococcus pyogenes // Mol. Microbiol. 2001. Vol. 42, No. 2. P. 539–551. doi: 10.1046/j.1365-2958.2001.02664.x
  18. Buffalo C.Z., Bahn-Suh A.J., Hirakis S.P. et al. Conserved patterns hidden within group A Streptococcus M protein hypervariability recognize human C4b-binding protein // Nat. Microbiol. 2016. No. 1. P. 16155. doi: 10.1038/nmicrobiol.2016.155
  19. Sandin C., Carlsson F., Lindahl G. Binding of human plasma proteins to Streptococcus pyogenes M protein determines the location of opsonic and non-opsonic epitopes // Mol. Microbiol. 2006. Vol. 59, No. 1. P. 20–30. doi: 10.1111/j.1365-2958.2005.04913.x
  20. Akesson P., Schmidt K.H., Cooney J., Björck L. M1 protein and protein H: IgGFc- and albumin-binding streptococcal surface proteins encoded by adjacent genes // Biochem. J. 1994. Vol. 300, No. Pt 3. P. 877–886. doi: 10.1042/bj3000877
  21. Nilson B.H., Frick I.M., Akesson P. et al. Structure and stability of protein H and the M1 protein from Streptococcus pyogenes. Implications for other surface proteins of grampositive bacteria // Biochemistry. 1995. Vol. 34, No. 41. P. 13688–13698. doi: 10.1021/bi00041a051
  22. Ermert D., Weckel A., Agarwal V. et al. Binding of complement inhibitor C4b-binding protein to a highly virulent Streptococcus pyogenes M1 strain is mediated by protein H and enhances adhesion to and invasion of endothelial cells // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288, No. 45. P. 32172–32183. doi: 10.1074/jbc.M113.502955
  23. Berge A., Sjobring U. PAM, a novel plasminogen-binding protein from Streptococcus pyogenes // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, No. 34. P. 25417–25424.
  24. Wistedt A.C., Ringdahl U., Muller-Esterl W., Sjobring U. Identification of a plasminogen-binding motif in PAM, a bacterial surface protein // Mol. Microbiol. 1995. Vol. 18, No. 3. P. 569–578. doi: 10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_18030569.x
  25. Rios-Steiner J.L., Schenone M., Mochalkin I. et al. Structure and binding determinants of the recombinant kringle-2 domain of human plasminogen to an internal peptide from a group a Streptococcal surface protein // Mol. Biol. 2001. Vol. 308, No. 4. P. 705–719. doi: 10.1006/jmbi.2001.4646
  26. Sun H., Ringdahl U., Homeister J.W. et al. Plasminogen is a critical host pathogenicity factor for group A streptococcal infection // Science. 2004. Vol. 305, No. 5688. P. 1283–1286. doi: 10.1126/science.1101245
  27. Ly D., Taylor J.M., Tsatsaronis J.A. et al. Plasmin(ogen) acquisition by group A Streptococcus protects against C3b-mediated neutrophil killing // J. Innate Immun. 2014. Vol. 6, No. 2. P. 240–250. doi: 10.1159/000353754
  28. Cole J.N., McArthur J.D., McKay F.C. et al. Trigger for group A streptococcal M1T1 invasive disease // FASEB J. 2006. Vol. 20, No. 10. P. 1745–1747. doi: 10.1096/fj.06-5804fje
  29. Kronvall G. A surface component in group A, C and G streptococci with non-immune reactivity for immunoglobulin G // J. Immunol. 1973. Vol. 111, No. 5. P. 1401–1406.
  30. Lindahl G., Akerstrom B. Receptor for IgA in group A streptococci: cloning of the gene and characterization of the protein expressed in Escherichia coli // Mol. Microbiol. 1989. Vol. 3, No. 2. P. 239–247. doi: 10.1111/j.1365-2958.1989.tb01813.x
  31. Lindahl G., Stenberg L. Binding of IgA and/or IgG is a common property among clinical isolates of group A streptococci // Epidemiol. Infect. 1990. Vol. 105, No. 1. P. 87–93. doi: 10.1017/s0950268800047683
  32. Johnsson E., Andersson G., Lindahl G., Heden L.O. Identification of the IgA-binding region in streptococcal protein Arp // J. Immunol. 1994. Vol. 153, No. 8. P. 3557–3564.
  33. Bessen D.E. Localization of immunoglobulin A-binding sites within M or M-like proteins of group A streptococci // Infect. Immun. 1994. Vol. 62, No. 5. P. 1968–1974. doi: 10.1128/iai.62.5.1968-1974.1994
  34. Lindahl G. An Odyssey in word of M proteins. In: Perspectives on receptins and resistance. Ed. by G. Kronvall. Stockholm, 2013. P. 13–23.
  35. Horton R.E., Vidarsson G. Antibodies and their receptors: different potential roles in mucosal defense // Front. Immunol. 2013. Vol. 4. P. 200. doi: 10.3389/fimmu.2013.00200
  36. Cedervall T., Akesson P., Stenberg L. et al. Allosteric and temperature effects on the plasma protein binding by streptococcal M protein family members // Scand. J. Immunol. 1995. Vol. 42, No. 4. P. 433–441. doi: 10.1111/j.1365-3083.1995.tb03677.x
  37. Grov A., Myklestd B., Oeding F. Immunochemical studies on antigen preparations from Staphylococcus aureus. I. Isolation and chemical characterization of antigen A // Acta Pathol. Microbiol. Scand. 1964. Vol. 61. P. 588–596. doi: 10.1111/apm.1964.61.4.588
  38. Forsgren A., Sjoquist J. “Protein A” from S. aureus. I. Pseudoimmune reaction with human gamma-globulin // J. Immunol. 1966. Vol. 97, No. 6. P. 822–827.
  39. Myhre E.B., Kronvall G. Immunoglobulin binding to group A, C and G streptococci. In: Pathogenic streptococci. Ed. by M.T. Parker. Reedbooks Ltd, England, 1979. P. 76–78.
  40. Myhre E.B., Kronvall G. Heterogeneity of nonimmune immunoglobulin Fc reactivity among gram-positive cocci. Description of three major types of receptors for human immunoglobulin G // Infect. Immun. 1977. Vol. 17, No. 3. P. 475–482. doi: 10.1128/IAI.17.3.475-482.1977
  41. Christensen P., Sramec J., Zatterstrom U. Binding of aggregated IgG in the presence of fresh serum: strong association with type 12 group A streptococci // Acta Pathol. Microbiol. Scand. B. 1981. Vol. 89, No. 2. P. 87–91. doi: 10.1111/j.1699-0463.1981.tb00158_89b.x
  42. Schalen C., Kurl D.N., Christensen P. Independent binding of native and aggregated IgG in group A streptococci // APMIS. 1986. Vol. 94, No. 5. P. 333–338. doi: 10.1111/j.1699-0463.1986.tb03062.x
  43. Burova L., Pigarevsky P., Duplik N. et al. Immune complex binding Streptococcus pyogenes type M12/emm12 in experimental glomerulonephritis // J. Med. Microbiol. 2013. Vol. 62(Pt 9). P. 1272–1280. doi: 10.1099/jmm.0.059196-0
  44. Burova L., Therne A., Pigarevsky P. et al. Role of group A streptococcal IgG-binding proteins in triggering experimental glomerulonephritis in the rabbit // APMIS. 2003. Vol. 111, No. 10. P. 955–962. doi: 10.1034/j.1600-0463.2003.1111007.x
  45. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V. et al. Myocardial tissue damage in rabbits injected with group A streptococci, types M1 and M22. Role of bacterial immunoglobulin G-binding surface proteins // APMIS. 2005. Vol. 113, No. 1. P. 21–30. doi: 10.1111/j.1600-0463.2005.apm1130104.x
  46. Heath D.G., Cleary P.P. Fc-receptor and M protein genes of group A streptococci are products of gene duplication // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. Vol. 86, No. 12. P. 4741–4745. doi: 10.1073/pnas.86.12.4741
  47. Stenberg L., O’Toole P., Lindahl G. Many group A streptococcal strains express two different immunoglobulin-binding proteins, encoded by closely linked genes: characterization of the proteins expressed by four strains of different M-type // Mol. Microbiol. 1992. Vol. 6, No. 9. P. 1185–1194. doi: 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01557.x
  48. Hollingshead S.K., Arnold J., Readdy T.L., Bessen D.E. Molecular evolution of a multigene family in group A Streptococci // Mol. Biol. Evol. 1994. Vol. 11, No. 2. P. 208–219. doi: 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040103
  49. Schroder A.K., Nardella F.A., Mannik M. et al. Identification of the site on IgG Fc for interaction with streptococci of groups A, C end G // Immunology. 1987. Vol. 62, No. 4. P. 523–527.
  50. Christensen P., Oxelius V.-A. A reaction between some streptococci and IgA myeloma proteins // Acta Pathol. Microbiol. Scand. C Immunol. 1975. Vol. 83C, No. 3. P. 184–188. doi: 10.1111/j.1699-0463.1975.tb01624.x
  51. Kronvall G., Björck L., Myhre E.B., Wannamaker L.W. Binding of aggregated β2-microglobulin, IgG, IgA and fibrinogen to group A, C and G streptococci with special reference to streptococcal M protein. // Pathogenic streptococci. Ed. by M.T. Parker. Reedbooks Ltd, England, 1979. P. 74–76.
  52. Lebrun L., Pillot J., Grangeot-Keros L. Significance of anti-IgG antibodies obtained by immunization of rabbits with same streptococcal strains // Ann. Immunol. (Paris). 1982. Vol. 133C, No. 1. P. 45–56. doi: 10.1016/0769-2625(82)90005-8
  53. Grubb R., Burova L., Hultguist R. et al. Anti-IgG-allotypic specifities of spontaneously occurring anti-immunoglobulins In: Antibodies-protective, destructive and regulatory role. F. Milgrome, C. Abeyounis, B. Albini (Eds.). Karger, Basel, 1985. P. 224–233.
  54. Burova L.A., Christensen P., Grubb R. et al. Anti-immunoglobulins in experimental streptococcal immunization: relation to bacterial growth conditions and Fc-receptors // Acta Pathol. Microbiol. Immunol. Scand. C. 1985. Vol. 93, No. 1. P. 19–23. doi: 10.1111/j.1699-0463.1985.tb02916.x
  55. Barabas A.Z., Cole C.D., Lafreniere R., Weir D.M. Immunopathological events initiated and maintained by pathogenic IgG autoantibodies in an experimental autoimmune kidney disease // Autoimmunity. 2012. Vol. 45, No. 7. P. 495–509. doi: 10.3109/08916934.2012.702812
  56. Rodriguez-Iturbe B. Autoimmunity in acute poststreptococcal GN: a neglected aspect of the disease // JASN. 2021. Vol. 32, No. 3. P. 534–542. doi: 10.1681/ASN.2020081228
  57. Rodriguez-Iturbe B., Haas M. Post-Streptococcal Glomerulonephritis // Streptococcus pyogenes: Basic Biology to Clinical Manifestations. J.J. Ferretti, D.L. Stevens, V.A. Fischetti (Eds.) [Internet]. Oklahoma City: University of Oklahoma, Health Sciences Center, 2016.
  58. Barnham M., Thornton T.J., Lange K. Nephritis caused by Streptococcus zooepidemicus (Lancefield group C) // Lancet. 1983. Vol. 1, No. 8331. P. 945–948. doi: 10.1016/s0140-6736(83)92078-0
  59. Balter S., Benin A., Pinto S.W. et al. Epidemic nephritis in Nova Serrana, Brazil // Lancet. 2000. Vol. 355, No. 9217. P. 1776–1780. doi: 10.1016/s0140-6736(00)02265-0
  60. Taylor S.N., Sanders C.V. Unusual manifestations of invasive pneumococcal infection // Am. J. Med. 1999. Vol. 107, No. 1A. P. 12S–27S. doi: 10.1016/s0002-9343(99)00103-5
  61. Phillips J., Palmer A., Baliga R. Glomerulonephritis associated with acute pneumococcal pneumonia: a case report // Pediatr. Nephrol. 2005. Vol. 20, No. 10. P. 1494–1495. doi: 10.1007/s00467-005-1994-6
  62. Almroth G., Lindell A., Aselius H. et al. Acute glomerulonephritis associated with Streptococcus pyogenes with concomitant spread of Streptococcus constellatus in four rural families // Ups. J. Med. Sci. 2005. Vol. 110, No. 3. P. 217–231. doi: 10.3109/2000-1967-067
  63. Maharaj S., Seegobin K., Chrzanowski S., Chang S. Acute glomerulonephritis secondary to Streptococcus anginosus // BMJ Case Rep. 2018. Vol. 2018. P. bcr2017223314. doi: 10.1136/bcr-2017-223314
  64. Nordstrand A., Norgren M., Ferretti J.J., Holm S.E. Streptokinase as a mediator of acute post-streptococcal glomerulonephritis in an experimental mouse model // Infect. Immun. 1998. Vol. 66, No. 1. P. 315–321. doi: 10.1128/IAI.66.1.315-321.1998
  65. Nordstrand A., McShan W.M., Ferretti J.J. et al. Allele substitution of the streptokinase gene reduces the nephritogenic capacity of group A streptococcal strain NZ131 // Infect. Immun. 2000. Vol. 68, No. 3. P. 1019–1025. doi: 10.1128/iai.68.3.1019-1025.2000
  66. Yoshizawa N., Yamakami K., Fujino M. et al. Nephritis-associated plasmin receptor and acute poststreptococcal glomerulonephritis: characterization of the antigen and associated immune response // J. Am. Soc. Nephrol. 2004. Vol. 15, No. 7. P. 1785–1793. doi: 10.1097/01.asn.0000130624.94920.6b
  67. Luo Y.H., Kuo C.F., Huang K.J. et al. Streptococcal pyrogenic exotoxin B antibodies in a mouse model of glomerulonephritis // Kidney Int. 2007. Vol. 72, No. 6. P. 716–724. doi: 10.1038/sj.ki.5002407
  68. Honda-Ogawa M., Ogawa T., Terao Y. et al. Cysteine proteinase from Streptococcus pyogenes enables evasion of innate immunity via degradation of complement factors // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288, No. 22. P. 15854–15864. doi: 10.1074/jbc.M113.469106
  69. Rodriguez-Iturbe B., Musser J.M. The current state of poststreptococcal glomerulonephritis // J. Am. Soc. Nephrol. 2008. Vol. 19, No. 10. P. 1855–1864. doi: 10.1681/ASN.2008010092
  70. Nordstrand A., Norgren M., Holm S.E. An experimental model for acute glomerulonephritis in mice // APMIS. 1996. Vol. 104, No. 11. P. 805–816. doi: 10.1111/j.1699-0463.1996.tb04946.x
  71. Бурова Л.А., Гаврилова Е.А., Пигаревский П.В., Тотолян Артем А. Роль стрептокиназы в моделировании постстрептококкового гломерулонефрита // Инфекция и иммунитет. 2021. Т. 11, № 5. С. 853–864. doi: 10.15789/2220-7619-ARO-1594
  72. Oda T., Yoshizawa N., Yamakami K. et al. Localization of nephritis-associated plasmin receptor in acute poststreptococcal glomerulonephritis // Hum. Pathol. 2010. Vol. 41, No. 9. P. 1276–1285. doi: 10.1016/j.humpath.2010.02.006
  73. McIntosh R.M., Allen J.E., Rabideua D. et al. The role of interaction between streptococcal products and immunoglobulins in the pathogenesis of glomerular and vascular injure // Streptococcal diseases and the immune response. S.E. Read, J.B. Zabriskie (Eds.). New York, London Academic Press, 1980. P. 585–596.
  74. McIntosh R.M., Kaufman D.B., McIntosh J.R., Griswold W.R. Glomerular lesions produced in rabbits by autologous serum and autologous IgG modified by treated with a culture of a-hemolytic streptococcus // J. Med. Microbiol. 1972. Vol. 5, No. 1. P. 1–7. doi: 10.1099/00222615-5-1-1
  75. Yang R., Otte M.A., Hellmark T. et al. Successful treatment of experimental glomerulonephritis with IdeS and EndoS, IgG-degrading streptococcal enzymes // Nephrol. Dial. Transplant. 2010. Vol. 25, No. 8. P. 2479–2486. doi: 10.1093/ndt/gfq115
  76. Segelmark M., Björck L. Streptococcal enzymes as precision tools against pathogenic IgG autoantibodies in small vessel vasculitis // Front. Immunol. 2019. No. 10. P. 2165. doi: 10.3389/fimmu.2019.02165
  77. Collin M., Olsén A. Effect of SpeB and EndoS from Streptococcus pyogenes on human immunoglobulins // Infect. Immun. 2001. Vol. 69, No. 11. P. 7187–7189. doi: 10.1128/IAI.69.11.7187-7189.2001
  78. Collin M., Olsén A. EndoS, a novel secreted protein from Streptococcus pyogenes with endoglycosidase activity on human IgG // EMBO J. 2001. Vol. 20, No. 12. P. 3046–3055. doi: 10.1093/emboj/20.12.3046
  79. Burova L.A., Schalen C., Koroleva I.V., Svensson M.-L. Role of group A streptococcal IgG Fc-receptor in induction of anti-IgG by immunization in rabbit // FEMS Microbiol. Immunol. 1989. Vol. 1, No. 8–9. P. 443–448. doi: 10.1111/j.1574-6968.1989.tb02435.x
  80. Burova L.A., Koroleva I.V., Ogurtzov R.P. et al. Role of streptococcal IgG Fc-receptor in tissue deposition of IgG in rabbits immunized with Streptococcus pyogenes // APMIS. 1992. Vol. 100, No. 6. P. 567–574. doi: 10.1111/j.1699-0463.1992.tb00912.x
  81. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V. et al. Triggering of renal tissue damage in the rabbit by IgGFc-receptor positive group A streptococci // APMIS. 1998. Vol. 106, No. 2. P. 277–287. doi: 10.1111/j.1699-0463.1998.tb01347.x
  82. Burova L.A., Pigarevsky P.V., Seliverstova V.G. et al. Experimental poststreptococcal glomerulonephritis elicited by IgG Fc-binding M family proteins and blocked by IgG Fc-fragment // APMIS. 2012. Vol. 120, No. 3. P. 221–230. doi: 10.1111/j.1600-0463.2011.02826.x
  83. Burova L.A., Gavrilova E.A., Gupalova T.V. et al. Inhibition of experimental post-streptococcal glomerulonephritis in rabbits by IgG Fc fragments // Streptococci - New Insights into an Old Enemy. Ed. by K.S.Sriprakash. Published by Elsevier, ICS. 2006. Vol. 1289. P. 359–362.
  84. Gomes-Guerrero C., Duque N., Casado M.T. et al. Administration of IgGFc-fragments prevents glomerular injury in experimental immune complex nephritis // J. Immunol. 2000. Vol. 164, No. 4. P. 2092–2101. doi: 10.4049/jimmunol.164.4.2092
  85. Cunningham M.W. Molecular mimicry, autoimmunity, and infection: the cross-reactive antigens of group A Streptococci and their sequelae // Microbiol. Spectr. 2019. Vol. 7, No. 4. P. 10.1128/microbiolspec.GPP3-0045-2018. doi: 10.1128/microbiolspec.GPP3-0045-2018
  86. Rafeek R.A.M., Sikder S., Hamlin A.S. et al. Requirements for a robust animal model to investigate the disease mechanism of autoimmune complications associated with ARF/RHD // Front. Cardiovasc. Med. 2021. Vol. 8. P. 675339. doi: 10.3389/fcvm.2021.675339
  87. Rafeek R.A.M., Hamlin A.S., Andronicos N.M. et al. Characterization of an experimental model to determine streptococcal M protein-induced autoimmune cardiac and neurobehavioral abnormalities // Immunol. Cell. Biol. 2022. Vol. 100, No. 8. P. 653–666. doi: 10.1111/imcb.12571
  88. Burova L.A., Nagornev V.A., Pigarevsky P.V. et al. Induction of myocarditis in rabbits injected with group A streptococci // Indian. J. Med. Res. 2004. Vol. 119 Suppl. P. 183–185.
  89. Li Y., Heuser J.S., Kosanke S.D. et al. Cryptic epitope identified in rat and human cardiac myosin S2 region induces myocarditis in the Lewis rat // J. Immunol. 2004. Vol. 172, No. 5. P. 3225–3234. doi: 10.4049/jimmunol.172.5.3225
  90. Gorton D., Sikder S., Williams N.L. et al. Repeat exposure to group A streptococcal M protein exacerbates cardiac damage in a rat model of rheumatic heart disease // Autoimmunity. 2016. Vol. 49, No. 8. P. 563–570. doi: 10.1080/08916934.2016.1217999
  91. Wyatt R.J., Julian B.A. IgA Nephropathy // N. Engl. J. Med. 2013. Vol. 368, No. 25. P. 2402–2414. doi: 10.1056/NEJMra1206793
  92. Moriyama T., Tanaka K., Iwasaki C. et al. Prognosis in IgA nephropathy: 30-year analysis of 1012 patients at a single center in Japan // PLoS One. 2014. Vol. 9, No. 3. P. e91756. doi: 10.1371/journal.pone.0091756
  93. Maixnerova D., Reily C., Bian Q. et al. Markers for the progression of IgA nephropathy // J. Nephrol. 2016. Vol. 29, No. 4. P. 535–541. doi: 10.1007/s40620-016-0299-0
  94. Suzuki H., Kiryluk K., Novak J. et al. The pathophysiology of IgA nephropathy // J. Am. Soc. Nephrol. 2011. Vol. 22, No. 10. P. 1795–1803. doi: 10.1681/ASN.2011050464
  95. Boyd J.K., Cheung C.K., Molyneux K. et al. An update on the pathogenesis and treatment of IgA nephropathy // Kidney Int. 2012. Vol. 81, No. 9. P. 833–843. doi: 10.1038/ki.2011.501
  96. Tomana M., Matousovic K., Julian B.A. et al. Galactose-deficient IgA1 in sera of IgA nephropathy patients is present in complexes with IgG // Kidney Int. 1997. Vol. 52, No. 2. P. 509–516. doi: 10.1038/ki.1997.361
  97. Suzuki H., Fan R., Zhang Z. et al. Aberrantly glycosylated IgA1 in IgA nephropathy patients is recognized by IgG antibodies with restricted heterogeneity // J. Clin. Invest. 2009. Vol. 119, No. 6. P. 1668–1677. doi: 10.1172/JCI38468
  98. Coppo R. The intestine-renal connection in IgA nephropathy // Nephrol. Dial. Transplant. 2015. Vol. 30, No. 3. P. 360–366. doi: 10.1093/ndt/gfu343
  99. Tanaka M., Seki G., Someya T. et al. Aberrantly glycosylated IgA1 as a factor in the pathogenesis of IgA nephropathy // Clin. Dev. Immunol. 2011. Vol. 2011. P. 470803. doi: 10.1155/2011/470803
  100. Piccolo M., De Angelis M., Lauriero G. et al. Salivary microbiota associated with immunoglobulin A nephropathy // Microb. Ecol. 2015. Vol. 70, No. 2. P. 557–565. doi: 10.1007/s00248-015-0592-9
  101. Meng H., Ohtake H., Ishida A. et al. IgA production and tonsillar focal infection in IgA nephropathy // J. Clin. Exp. Hematop. 2012. Vol. 52, No. 3. P. 161–170. doi: 10.3960/jslrt.52.161
  102. Nakata J., Suzuki Y., Suzuki H. et al. Changes in nephritogenic serum galactose-deficient IgA1 in IgA nephropathy following tonsillectomy and steroid therapy // PloS One. 2014. Vol. 9, No. 2. P. e89707. doi: 10.1371/journal.pone.0089707
  103. Schmitt R., Carlsson F., Mörgelin M. et al. Tissue deposits of IgA-binding streptococcal M proteins in IgA nephropathy and Henoch-Schonlein purpura // Am. J. Pathol. 2010. Vol. 176, No. 2. P. 608–618. doi: 10.2353/ajpath.2010.090428
  104. Schmitt R., Ståhl A., Olin A. et al. The combined role of galactose-deficient IgA1 and Streptococcal IgA-Binding M Protein in Inducing IL-6 and C3 secretion from human mesangial cells: implications for IgA nephropathy // J. Immunol. 2014. Vol. 193, No. 1. P. 317–326. doi: 10.4049/jimmunol.1302249
  105. Бурова Л.А., Пигаревский П.В., Снегова В.А. и др. Нефритогенность IgA-связывающих Streptococcus pyogenes. Моделирование IgA-гломерулонефрита // Медицинская иммунология. 2016. Т. 18, № 3. С. 221–230. doi: 10.15789/1563-0625-2016-3-221-230
  106. Hashimoto A., Suzuki Y., Suzuki H. et al. Determination of severity of murine IgA nephropathy by glomerular complement activation by aberrantly glycosylated IgA and immune complexes // Am. J. Pathol. 2012. Vol. 181, No. 4. P. 1338–1347. doi: 10.1016/j.ajpath.2012.06.038
  107. Kovalenko P., Fujinaka H., Yoshida Y. et al. Fc receptor-mediated accumulation of macrophages in crescentic glomerulonephritis induced by antiglomerular basement membrane antibody administration in WKY rats // Int. Immunol. 2004. Vol. 16, No. 5. P. 625–634. doi: 10.1093/intimm/dxh058
  108. Tian J., Wang Y., Zhou X. et al. Rapamycin slows IgA nephropathy progression in the rat // Am. J. Nephrol. 2014. Vol. 39, No. 3. P. 218–229. doi: 10.1159/000358844
  109. Jessen R.H., Emancipator S.N., Jacobs G.H., Nedrud J.G. Experimental IgA-IgG nephropathy induced by a viral respiratory pathogen. Dependence on antigen form and immune status // Lab. Invest. 1992. Vol. 67, No. 3. P. 379–386.
  110. Okazaki K., Suzuki Y., Otsuji M. et al. Development of a model of early-onset IgA nephropathy // J. Am. Soc. Nephrol. 2012. Vol. 23, No. 8. P. 1364–1374. doi: 10.1681/ASN.2011121160
  111. Suzuki H., Suzuki Y., Novak J., Tomino Y. Development of animal models of human IgA nephropathy // Drug. Discov. Today Dis. Models. 2014. No. 11. P. 5–11. doi: 10.1016/j.ddmod.2014.07.002
  112. Berthelot L., Monteiro R.C. Formation of IgA deposits in Berger’s disease: what we learned from animal models // Biol. Aujourdhui. 2013. Vol. 207, No. 4. P. 241–247. (In French) doi: 10.1051/jbio/2013022
  113. Berthelot L., Papista C., Maciel T.T. et al. Transglutaminase is essential for IgA nephropathy development acting through IgA receptors // J. Exp. Med. 2012. Vol. 209, No. 4. P. 793–806. doi: 10.1084/jem.20112005
  114. Barratt J., Smith A.C., Feehally J. The pathogenic role of IgA1 O-linked glycosylation in the pathogenesis of IgA nephropathy // Nephrology (Carlton). 2007. Vol. 12, No. 3. P. 275–284. doi: 10.1111/j.1440-1797.2007.00797.x
  115. Liu H., Peng Y., Liu F. et al. Expression of IgA class switching gene in tonsillar mononuclear cells in patients with IgA nephropathy // Inflamm. Res. 2011. Vol. 60, No. 9. P. 869–878. doi: 10.1007/s00011-011-0347-0

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Иммуноморфологические изменения в корковом и медуллярном слоях почки кролика, индуцированные штаммом Emm12 Streptococcus pyogenes [43]: а — экспрессия TNF-α мезангиальными клетками клубочков (стрелка); б — отложение IgG в стенке проксимального канальца (стрелка); в — отложение С3-компонента комплемента в клетках дистальных канальцев (стрелки); г — атрофия тканей почечных клубочков, обилие эритроцитов в полости. а–в — иммуногистохимическое окрашивание, ×750; г — окраска гематоксилин-эозином, ×550

Скачать (464KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Мембранозно-пролиферативный гломерулонефрит у кролика после введения IgGFc-позитивного штамма ГАС типа М1 [81]: а — утолщение базальной мембраны и интерпозиция клеток мезангиума, ×8000; б — слияние подоцита и мембраны, распад эндотелия, ×8500; в — интерпозиция мезангия и дегрануляция базофилов в капиллярах, ×8000; г — гипертрофия и распад подоцитов, эндотелия, фрагментов клеток сосудов, ×13500

Скачать (878KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Морфологические изменения коркового и мозгового вещества почечной ткани кролика, индуцированные Streptococcus pyogenes генотипа emm1 [82]: а — капсульные полости клубочков сильно расширены, в капиллярных петлях клубочков наблюдаются некроз и атрофия , в стенке проксимальных канальцев коры выявляют десквамацию эпителиальных клеток (показаны стрелками); б — набухание и утолщение оболочек стенки дистальных канальцев в мозговом веществе с одновременной пролиферацией фиброзной интерстициальной ткани; в, г — отсутствие патологических изменений в корковом и мозговом веществе почки, полученной от кроликов, получавших Fc-фрагменты IgG. Окраска гематоксилин-эозином, ×750

Скачать (587KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Гистологические изменения, выявленные в почке кролика после введения рекомбинантного Fcγ-белка штамма GAS генотипа emm12 (наши новые неопубликованные данные): а — в корковом слое видны патологически измененные клубочки, полости капсул расширены или сдавлены, некроз и атрофия в петлях капилляров, деструкция наблюдается в проксимальных канальцах; б — стенка канальцев утолщена, отечна или атрофична. Эпителиальные клетки просвета канальцев с признаками некроза; обнаруживаются белковые массы; в — выявляются лимфоцитарные инфильтраты; в них преобладают малые и средние лимфоциты, незрелые и зрелые плазматические клетки. а, б — окраска гематоксилин-эозином, а — ×250, б — ×500; в — иммуногистохимическое окрашивание, ×750

Скачать (275KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Морфологические изменения (показаны стрелками) в миокарде кролика после инъекции Streptococcus pyogenes типа М1, связывающего Fc-фрагмент IgG человека или кролика [45]: а–в — разрушение митохондрий и миофибрилл (ТЕМ) ×16000, 16000 и 24000 соответственно); г — морфология нормального миокарда кролика, которому вводили контрольный IgG Fc-негативный штамм (ТЕМ ×16000)

Скачать (705KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Иммуноморфологические изменения коркового и мозгового вещества почек кролика, индуцированные Streptococcus pyogenes типа М60 [105]: а, б — отложения IgA в мезангиальных клетках почечных клубочков (стрелки); в — отложение компонентов С3-комплемента в клетках канальцев (стрелки) мозгового слоя почки; г — отложения компонента С3-компонента комплемента в клетках проксимальных канальцев (стрелки), окружающих клубочек почки, в корковом веществе. Иммуногистохимическое окрашивание, ×750

Скачать (414KB)
Метаданные

© Эко-Вектор, 2023



Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».