Белки и пептиды, участвующие в реализации защитных функций смешанной слюны: антимикробные пептиды, пролин-богатые белки и пептиды

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Смешанная слюна является важным барьером, препятствующим проникновению патогенов в организм. Несмотря на многолетние исследования защитных факторов слюны, функциональное значение некоторых из них до сих пор не раскрыто. Фракция пролин-богатых белков и пептидов — продуктов их протеолиза — в смешанной слюне преобладает, однако функции данных пептидов до сих пор остаются малоизученными. Различные болезни ротовой полости — это нередкая проблема для человека, особенно это касается пациентов пожилого возраста, что, несомненно, определяет актуальность исследований, которые направлены на выяснение роли в патогенезе этих заболеваний как известных защитных молекул врожденного иммунитета — антимикробных пептидов, так и остающихся малоизученными пролин-богатых полипептидов. Цель обзора — рассмотреть и обобщить имеющиеся в литературе данные, раскрывающие молекулярные механизмы участия ряда белковых компонентов смешанной слюны человека — антимикробных пептидов (α- и β-дефенсины, кателицидин, гистатины и др.) и пролин-богатых катионных белков и пептидов (секреты околоушных желез) в обеспечении ее защитных функций в норме и при различных видах патологии. На основании анализа литературы можно заключить, что при изучении биологической активности защитных факторов смешанной слюны необходимо учитывать, что каждое из этих соединений реализует свои эффекты в тесном взаимодействии с другими компонентами слюны, модулируя их активность. В частности, можно предположить, что функции пролин-богатых белков и пептидов ротовой жидкости во многом осуществляются в результате межмолекулярных взаимодействий с антимикробными пептидами.

Об авторах

Мария Сергеевна Сухарева

Институт экспериментальной медицины

Email: masha.suxareva@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-5351-7199
SPIN-код: 5269-4578

младший научный сотрудник

Россия, Санкт-Петербург

Ольга Валерьевна Шамова

Институт экспериментальной медицины

Автор, ответственный за переписку.
Email: oshamova@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0002-5168-2801
SPIN-код: 2913-4726

д-р биол. наук, чл.-корр. РАН, заведующая отделом

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Pfaffe T., Cooper-White J., Beyerlein P., et al. Diagnostic potential of saliva: current state and future applications // Clin Chem. 2011. Vol. 57, N 5. P. 675–687. doi: 10.1373/clinchem.2010.153767
  2. Messana I., Inzitari R., Fanali C., et al. Facts and artifacts in proteomics of body fluids. What proteomics of saliva is telling us? // J Sep Sci. 2008. Vol. 31, N 11. P. 1948–1963. doi: 10.1002/jssc.200800100
  3. Bandhakavi S., Stone M.D., Onsongo G., et al. A dynamic range compression and three-dimensional peptide fractionation analysis platform expands proteome coverage and the diagnostic potential of whole saliva // J Proteome Res. 2009. Vol. 8, N 12. P. 5590–5600. doi: 10.1021/pr900675w
  4. Carpenter G.H. The secretion, components, and properties of saliva // Annu Rev Food Sci Technol. 2013. Vol. 4. P. 267–276. doi: 10.1146/annurev-food-030212-182700
  5. Вавилова Т.П., Янушев О.О., Островская И.Г. Слюна. Аналитические возможности и перспективы. Москва: БИНОМ, 2014. 312 c. EDN: HXNTHV
  6. Humphrey S.P., Williamson R.T. A review of saliva: normal composition, flow, and function // J Prosthet Dent. 2001. Vol. 85, N 2. P. 162–169. doi: 10.1067/mpr.2001.113778
  7. Бутвиловский А.В., Барковский Е.В., Кармалькова И.С. Химические основы реминерализации и деминерализации эмали зубов // Вестник Витебского государственного медицинского университета. 2011. Т. 10, № 1. С. 138–144. EDN: NDXNHF
  8. Marsh P.D., Do T., Beighton D., Devine D.A. Influence of saliva on the oral microbiota // Periodontol 2000. 2016. Vol. 70, N 1. P. 80–92. doi: 10.1111/prd.12098
  9. Колесов С.А., Федулова Э.Н., Лаврова А.Е. Особенности протеома и пептидома слюны человека // Физиология человека. 2016. Т. 42. № 4. С. 130–136. EDN: WFALFB doi: 10.7868/S0131164616040056
  10. Lynge Pedersen A.M., Belstrøm D. The role of natural salivary defences in maintaining a healthy oral microbiota // J Dent. 2019. Vol. 80 Suppl 1. P. S3–S12. doi: 10.1016/j.jdent.2018.08.010
  11. Schenkels L.C., Veerman E.C., Nieuw Amerongen A.V. Biochemical composition of human saliva in relation to other mucosal fluids // Crit Rev Oral Biol Med. 1995. Vol. 6, N 2. P. 161–175. doi: 10.1177/10454411950060020501
  12. Hardt M., Thomas L.R., Dixon S.E., et al. Toward defining the human parotid gland salivary proteome and peptidome: identification and characterization using 2D SDS-PAGE, ultrafiltration, HPLC, and mass spectrometry // Biochemistry. 2005. Vol. 44, N 8. P. 2885–2899. doi: 10.1021/bi048176r.s001
  13. Andrian E., Qi G., Wang J., et al. Role of surface proteins SspA and SspB of Streptococcus gordonii in innate immunity // Microbiology (Reading). 2012. Vol. 158, N Pt 8. P. 2099–2106. doi: 10.1099/mic.0.058073-0
  14. Ambatipudi K.S., Lu B., Hagen F.K., et al. Quantitative analysis of age specific variation in the abundance of human female parotid salivary proteins // J Proteome Res. 2009. Vol. 8, N 11. P. 5093–5102. doi: 10.1021/pr900478h
  15. Cabras T., Pisano E., Montaldo C., et al. Significant modifications of the salivary proteome potentially associated with complications of Down syndrome revealed by top-down proteomics // Mol Cell Proteomics. 2013. Vol. 12, N 7. P. 1844–1852. doi: 10.1074/mcp.m112.026708
  16. Soares R.V., Lin T., Siqueira C.C., et al. Salivary micelles: identification of complexes containing MG2, sIgA, lactoferrin, amylase, glycosylated proline-rich protein and lysozyme // Arch Oral Biol. 2004. Vol. 49, N 5. P. 337–343. doi: 10.1016/j.archoralbio.2003.11.007
  17. Боровской Е.В., Леонтьев В.К. Биология полости рта. Москва: Медицинская книга; Нижний Новгород: НГМА, 2001. 304 c.
  18. Зеленова Е.Г., Заславская М.И., Салина Е.В., Рассанов С.П. Микрофлора полости рта: норма и патология. Нижний Новгород: НГМА, 2004. 158 c.
  19. Шевченко Е.А., Потемина Т.Е., Куприянова Н.Б., и др. Изменение уровня лизоцима, IGA и SIGA в ротовой жидкости при лечении хронического рецидивирующего афтозного стоматита у разных возрастных групп женского пола // Современные проблемы науки и образования. 2016. № 3. С. 133–133. EDN: WXJBGN
  20. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Патологическая физиология. В 3 т. Т. 2. Изд. 3-е, доп. и испр. Санкт-Петербург: ЭЛБИ-СПб, 2007. 768 с.
  21. Флейшер Г.М. Индексная оценка гигиены полости рта и языка. Руководство для врачей. Москва: Издательские решения, 2019. 220 с.
  22. Васьковская Г.П. Эрозивно-язвенная форма красного плоского лишая слизистой оболочки полости рта и красной каймы губ. В кн.: Материалы научно-практической конференции: Проблемы современной дерматологии. Ставрополь, 2002. С. 208–210.
  23. Bahlmann L., Frentzen M., Schroeder J., Fimmers R. Comparison of two interdental cleaning aids: A randomized clinical trial // Int J Dent Hyg. 2018. Vol. 16, N 2. P. e46–e51. doi: 10.1111/idh.12298
  24. Barmes D.E. A global view of oral diseases: today and tomorrow // Community Dent Oral Epidemiol. 1999. Vol. 27, N 1. P. 2–7. doi: 10.1111/j.1600-0528.1999.tb01985.x
  25. Castagnola M., Inzitari R., Rossetti D.V., et al. A cascade of 24 histatins (histatin 3 fragments) in human saliva. Suggestions for a pre-secretory sequential cleavage pathway // J Biol Chem. 2004. Vol. 279, N 40. P. 41436–41443. doi: 10.1074/jbc.m404322200
  26. Vitorino R., Lobo M.J., Duarte J.R., et al. The role of salivary peptides in dental caries // Biomed Chromatogr. 2005. Vol. 19, N 3. P. 214–222. doi: 10.1002/bmc.438
  27. Conti H.R., Baker O., Freeman A.F., et al. New mechanism of oral immunity to mucosal candidiasis in hyper-IgE syndrome // Mucosal Immunol. 2011. Vol. 4, N 4. P. 448–455. doi: 10.1038/mi.2011.5
  28. White M.R., Helmerhorst E.J., Ligtenberg A., et al. Multiple components contribute to ability of saliva to inhibit influenza viruses // Oral Microbiol Immunol. 2009. Vol. 24, N 1. P. 18–24. doi: 10.1111/j.1399-302x.2008.00468.x
  29. Oudhoff M.J., Blaauboer M.E., Nazmi K., et al. The role of salivary histatin and the human cathelicidin LL-37 in wound healing and innate immunity // Biol Chem. 2010. Vol. 391, N 5. P. 541–548. doi: 10.1515/bc.2010.057
  30. Phattarataratip E., Olson B., Broffitt B., et al. Streptococcus mutans strains recovered from caries-active or caries-free individuals differ in sensitivity to host antimicrobial peptides // Mol Oral Microbiol. 2011. Vol. 26, N 3. P. 187–199. doi: 10.1111/j.2041-1014.2011.00607.x
  31. Imatani T., Kato T., Minaguchi K., Okuda K. Histatin 5 inhibits inflammatory cytokine induction from human gingival fibroblasts by Porphyromonas gingivalis // Oral Microbiol. Immunol. 2000. Vol. 15. P. 378–382. doi: 10.1034/j.1399-302x.2000.150607.x
  32. Devine D.A., Cosseau C. Host defense peptides in the oral cavity // Adv Appl Microbiol. 2008. Vol. 63. P. 281–322. doi: 10.1016/s0065-2164(07)00008-1
  33. Dixon D.R., Jeffrey N.R., Dubey V.S., Leung K.P. Antimicrobial peptide inhibition of Porphyromonas gingivalis 381-induced hemagglutination is improved with a synthetic decapeptide // Peptides. 2009. Vol. 30, N 12. P. 2161–2167. doi: 10.1016/j.peptides.2009.07.027
  34. Gabay J.E., Scott R.W., Campanelli D., et al. Antibiotic proteins of human polymorphonuclear leukocytes // Proc Natl Acad Sci USA. 1989. Vol. 86, N 14. P. 5610–5614. doi: 10.1073/pnas.86.24.10133-b
  35. Guaní-Guerra E., Santos-Mendoza T., Lugo-Reyes S.O., Terán L.M. Antimicrobial peptides: general overview and clinical implications in human health and disease // Clin Immunol. 2010. Vol. 135, N 1. P. 1–11. doi: 10.1016/j.clim.2009.12.004
  36. Dale B.A., Krisanaprakornkit S. Defensin antimicrobial peptides in the oral cavity // J Oral Pathol Med. 2001. Vol. 30, N 6. P. 321–327. doi: 10.1034/j.1600-0714.2001.300601.x
  37. Semple F., MacPherson H., Webb S., et al. Human β-defensin 3 affects the activity of pro-inflammatory pathways associated with MyD88 and TRIF // Eur J Immunol. 2011. Vol. 41, N 11. P. 3291–3300. doi: 10.1002/eji.201141648
  38. Murakami M., Ohtake T., Dorschner R.A., Gallo R.L. Cathelicidin antimicrobial peptides are expressed in salivary glands and saliva // J Dent Res. 2002. Vol. 81, N 12. P. 845–850. doi: 10.1177/154405910208101210
  39. Bang C., Schilhabel A., Weidenbach K., et al. Effects of antimicrobial peptides on methanogenic archaea // Antimicrob Agents Chemother. 2012. Vol. 56, N 8. P. 4123–4130. doi: 10.1128/aac.00661-12
  40. Overhage J., Campisano A., Bains M., et al. Human host defense peptide LL-37 prevents bacterial biofilm formation // Infect Immun. 2008. Vol. 76, N 9. P. 4176–4182. doi: 10.1128/iai.00318-08
  41. Rudney J.D., Smith Q.T. Relationships between levels of lysozyme, lactoferrin, salivary peroxidase, and secretory immunoglobulin A in stimulated parotid saliva // Infect Immun. 1985. Vol. 49, N 3. P. 469–475. doi: 10.1128/iai.49.3.469-475.1985
  42. Zaura E., Brandt B.W., Prodan A., et al. On the ecosystemic network of saliva in healthy young adults // ISME J. 2017. Vol. 11, N 5. P. 1218–1231. doi: 10.1038/ismej.2016.199
  43. Yeh C.K., Dodds M.W., Zuo P., Johnson D.A. A population-based study of salivary lysozyme concentrations and candidal counts // Arch Oral Biol. 1997. Vol. 42, N 1. P. 25–31. doi: 10.1016/s0003-9969(96)00104-5
  44. Wiesner J., Vilcinskas A. Antimicrobial peptides: the ancient arm of the human immune system // Virulence. 2010. Vol. 1, N 5. P. 440–464. doi: 10.4161/viru.1.5.12983
  45. Zupin L., Robino A., Navarra C.O., et al. LTF and DEFB1 polymorphisms are associated with susceptibility toward chronic periodontitis development // Oral Dis. 2017. Vol. 23, N 7. P. 1001–1008. doi: 10.1111/odi.12689
  46. Boze H., Marlin T., Durand D., et al. Proline-rich salivary proteins have extended conformations // Biophys J. 2010. Vol. 99, N 2. P. 656–665. doi: 10.1016/j.bpj.2010.04.050
  47. Azen E.A. Genetics of salivary protein polymorphisms // Crit Rev Oral Biol Med. 1993. Vol. 4, N 3–4. P. 479–485. doi: 10.1177/10454411930040033201
  48. Chan M., Bennick A. Proteolytic processing of a human salivary proline-rich protein precursor by proprotein convertases // Eur J Biochem. 2001. Vol. 268, N 12. P. 3423–3431. doi: 10.1046/j.1432-1327.2001.02241.x
  49. Chen F., Liang Y., Zeng Z., et al. Association of increased basic salivary proline-rich protein 1 levels in induced sputum with type 2-high asthma // Immun Inflamm Dis. 2022. Vol. 10, N 4. P. e602. doi: 10.1002/iid3.602
  50. Mehansho H., Butler L.G., Carlson D.M. Dietary tannins and salivary proline-rich proteins: interactions, induction, and defense mechanisms // Annu Rev Nutr. 1987. Vol. 7. P. 423–440. doi: 10.1146/annurev.nu.07.070187.002231
  51. Vitali A. Proline-rich peptides: multifunctional bioactive molecules as new potential therapeutic drugs // Curr Protein Pept Sci. 2015. Vol. 16, N 2. P. 147–162.
  52. Roy K., Chakrabarti O., Mukhopadhyay D. Interaction of Grb2 SH3 domain with UVRAG in an Alzheimer’s disease-like scenario // Biochem Cell Biol. 2014. Vol. 92, N 3. P. 219–225. doi: 10.1139/bcb-2014-0001
  53. Niu Y., Shao Z., Wang H., et al. LASP1-S100A11 axis promotes colorectal cancer aggressiveness by modulating TGFβ/Smad signaling // Sci Rep. 2016. Vol. 6. P. 26112. doi: 10.1038/srep26112
  54. Kim Y.R., Hwang J., Koh H.J., et al. The targeted delivery of the c-Src peptide complexed with schizophyllan to macrophages inhibits polymicrobial sepsis and ulcerative colitis in mice // Biomaterials. 2016. Vol. 89. P. 1–13. doi: 10.1016/j.biomaterials.2016.02.035
  55. Raj P.A., Marcus E., Edgerton M. Delineation of an active fragment and poly(L-proline) II conformation for candidacidal activity of bactenecin 5 // Biochemistry. 1996. Vol. 35, N 14. P. 4314–4325. doi: 10.1021/bi951681r
  56. Canon F., Paté F., Cheynier V., et al. Aggregation of the salivary proline-rich protein IB5 in the presence of the tannin EgCG // Langmuir. 2013. Vol. 29, N 6. P. 1926–1937. doi: 10.1021/la3041715
  57. Kauffman D., Wong R., Bennick A., Keller P. Basic proline-rich proteins from human parotid saliva: complete covalent structure of protein IB-9 and partial structure of protein IB-6, members of a polymorphic pair // Biochemistry. 1982. Vol. 21, N 25. P. 6558–6562. doi: 10.1021/bi00268a036
  58. Kauffman D., Hofmann T., Bennick A., Keller P. Basic proline-rich proteins from human parotid saliva: complete covalent structures of proteins IB-1 and IB-6 // Biochemistry. 1986. Vol. 25, N 9. P. 2387–2392. doi: 10.1021/bi00357a013
  59. Kauffman D.L., Bennick A., Blum M., Keller P.J. Basic proline-rich proteins from human parotid saliva: relationships of the covalent structures of ten proteins from a single individual // Biochemistry. 1991. Vol. 30, N 14. P. 3351–3356. doi: 10.1021/bi00228a001
  60. Saitoh E., Isemura S., Sanada K. Complete amino acid sequence of a basic proline-rich peptide, P-F, from human parotid saliva // J Biochem. 1983. Vol. 93, N 3. P. 883–888. doi: 10.1093/jb/93.3.883
  61. Saitoh E., Isemura S., Sanada K. Further fractionation of basic proline-rich peptides from human parotid saliva and complete amino acid sequence of basic proline-rich peptide P-H // J Biochem. 1983. Vol. 94, N 6. P. 1991–1999. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134553
  62. Helmerhorst E.J., Sun X., Salih E., Oppenheim F.G. Identification of Lys-Pro-Gln as a novel cleavage site specificity of saliva-associated proteases // J Biol Chem. 2008. Vol. 283, N 29. P. 19957–19966. doi: 10.1074/jbc.m708282200
  63. Fábián T.K., Hermann P., Beck A., et al. Salivary defense proteins: their network and role in innate and acquired oral immunity // Int J Mol Sci. 2012. Vol. 13, N 4. P. 4295–4320. doi: 10.3390/ijms13044295
  64. Righino B., Pirolli D., Radicioni G., et al. Structural studies and SH3 domain binding properties of a human antiviral salivary proline-rich peptide // Biopolymers. 2016. Vol. 106, N 5. P. 714–725. doi: 10.1002/bip.22889
  65. Артамонов А.Ю., Сухарева М.С., Копейкин П.М., и др. Эффекты пролин-богатых пептидов на функциональную активность лейкоцитов человека in vitro // Российский иммунологический журнал. 2019. Т. 13, № 2–2(22). С. 710–712. EDN: MADASJ doi: 10.31857/S102872210006763-4
  66. Shi J., Ross C.R., Leto T.L., Blecha F. PR-39, a proline-rich antibacterial peptide that inhibits phagocyte NADPH oxidase activity by binding to Src homology 3 domains of p47 phox // Proc Natl Acad Sci USA. 1996. Vol. 93, N 12. P. 6014–6018. doi: 10.1073/pnas.93.12.6014
  67. Kolenbrander P.E., Andersen R.N., Clemans D.L., et al. Potential role of functionally similar coaggregation mediators in bacterial succession. Dental plaque revisited: oral biofilms in health and disease. Cardiff, United Kingdom: Bioline, 1999. P. 171–186.
  68. Kolenbrander P.E., Andersen R.N., Moore L.V. Coaggregation of Fusobacterium nucleatum, Selenomonas flueggei, Selenomonas infelix, Selenomonas noxia, and Selenomonas sputigena with strains from 11 genera of oral bacteria // Infect Immun. 1989. Vol. 57, N 10. P. 3194–3203. doi: 10.1128/iai.57.10.3194-3203.1989
  69. Arweiler N.B., Netuschil L. The oral microbiota // Adv Exp Med Biol. 2016. Vol. 902. P. 45–60. doi: 10.1007/978-3-319-31248-4_4
  70. Marsh P.D., Lewis M.A., Williams D., Martin M.V. Oral microbiology e-book. Elsevier health sciences, 2009. 232 p.
  71. Kilian M., Chapple I.L., Hannig M., et al. The oral microbiome—an update for oral healthcare professionals // Br Dent J. 2016. Vol. 221, N 10. P. 657–666. doi: 10.1038/sj.bdj.2016.865
  72. Bik E.M., Long C.D., Armitage G.C., et al. Bacterial diversity in the oral cavity of 10 healthy individuals // ISME J. 2010. Vol. 4, N 8. P. 962–974. doi: 10.1038/ismej.2010.30
  73. Aas J.A., Paster B.J., Stokes L.N., et al. Defining the normal bacterial flora of the oral cavity // J Clin Microbiol. 2005. Vol. 43, N 11. P. 5721–5732. doi: 10.1128/jcm.43.11.5721-5732.2005
  74. Gao L., Xu T., Huang G., et al. Oral microbiomes: more and more importance in oral cavity and whole body // Protein Cell. 2018. Vol. 9, N 5. P. 488–500. doi: 10.1007/s13238-018-0548-1
  75. Do T., Devine D., Marsh P.D. Oral biofilms: molecular analysis, challenges, and future prospects in dental diagnostics // Clin Cosmet Investig Dent. 2013. Vol. 5. P. 11–19. doi: 10.2147/ccide.s31005
  76. Hesselmar B., Sjöberg F., Saalman R., et al. Pacifier cleaning practices and risk of allergy development // Pediatrics. 2013. Vol. 131, N 6. P. e1829–e1837. doi: 10.1542/peds.2012-3345
  77. Han Y.W., Houcken W., Loos B.G., et al. Periodontal disease, atherosclerosis, adverse pregnancy outcomes, and head-and-neck cancer // Adv Dent Res. 2014. Vol. 26, N 1. P. 47–55. doi: 10.1177/0022034514528334
  78. Dye B., Thornton-Evans G., Li X., Iafolla T. Dental caries and tooth loss in adults in the United States, 2011-2012 // NCHS Data Brief. 2015. Vol. 197. P. 197.
  79. Petersen P.E., Leous P. The burden of oral disease and risks to oral health at global and regional levels // Medicina stomatologică. 2017. Vol. 42, N 1–2. P. 7–13.
  80. Gorr S.U., Abdolhosseini M. Antimicrobial peptides and periodontal disease // J Clin Periodontol. 2011. Vol. 38 Suppl 11. P. 126–141. doi: 10.1111/j.1600-051x.2010.01664.x
  81. Corbella S., Veronesi P., Galimberti V., et al. Is periodontitis a risk indicator for cancer? A meta-analysis // PLoS One. 2018. Vol. 13, N 4. P. e0195683. doi: 10.1371/journal.pone.0195683
  82. Paster B.J., Olsen I., Aas J.A., Dewhirst F.E. The breadth of bacterial diversity in the human periodontal pocket and other oral sites // Periodontol 2000. 2006. Vol. 42. P. 80–87. doi: 10.1111/j.1600-0757.2006.00174.x
  83. Socransky S.S., Haffajee A.D., Cugini M.A., et al. Microbial complexes in subgingival plaque // J Clin Periodontol. 1998. Vol. 25, N 2. P. 134–144. doi: 10.1111/j.1600-051x.1998.tb02419.x
  84. Diaz P.I., Hoare A., Hong B.Y. Subgingival microbiome shifts and community dynamics in periodontal diseases // J Calif Dent Assoc. 2016. Vol. 44, N 7. P. 421–435.
  85. Pihlstrom B.L., Michalowicz B.S., Johnson N.W. Periodontal diseases // Lancet. 2005. Vol. 366, N 9499. P. 1809–1820. doi: 10.1016/s0140-6736(05)67728-8
  86. Preshaw P.M., Seymour R.A., Heasman P.A. Current concepts in periodontal pathogenesis // Dent Update. 2004. Vol. 31, N 10. P. 570–578. doi: 10.12968/denu.2004.31.10.570
  87. Darveau R.P. Periodontitis: a polymicrobial disruption of host homeostasis // Nat Rev Microbiol. 2010. Vol. 8, N 7. P. 481–490. doi: 10.1038/nrmicro2337
  88. Chen C., Fan X., Yu S., et al. Association between Periodontitis and Gene polymorphisms of hBD-1 and CD14: a meta-analysis // Arch Oral Biol. 2019. Vol. 104. P. 141–149. doi: 10.1016/j.archoralbio.2019.05.029
  89. Selwitz R.H., Ismail A.I., Pitts N.B. Dental caries // Lancet. 2007. Vol. 369, N 9555. P. 51–59. doi: 10.1016/s0140-6736(07)60031-2
  90. Gao X., Jiang S., Koh D., Hsu C.Y. Salivary biomarkers for dental caries // Periodontol 2000. 2016. Vol. 70, N 1. P. 128–141. doi: 10.1111/prd.12100
  91. Colombo N.H., Ribas L.F., Pereira J.A., et al. Antimicrobial peptides in saliva of children with severe early childhood caries // Arch Oral Biol. 2016. Vol. 69. P. 40–46. doi: 10.1016/j.archoralbio.2016.05.009
  92. Davidopoulou S., Diza E., Menexes G., Kalfas S. Salivary concentration of the antimicrobial peptide LL-37 in children // Arch Oral Biol. 2012. Vol. 57, N 7. P. 865–869. doi: 10.1016/j.archoralbio.2012.01.008
  93. Nishimura E., Eto A., Kato M., et al. Oral streptococci exhibit diverse susceptibility to human beta-defensin-2: antimicrobial effects of hBD-2 on oral streptococci // Curr Microbiol. 2004. Vol. 48, N 2. P. 85–87. doi: 10.1007/s00284-003-4108-3
  94. da Silva B.R., de Freitas V.A., Nascimento-Neto L.G., et al. Antimicrobial peptide control of pathogenic microorganisms of the oral cavity: a review of the literature // Peptides. 2012. Vol. 36, N 2. P. 315–321. doi: 10.1016/j.peptides.2012.05.015
  95. Stojković B., Igić M., Jevtović Stoimenov T., et al. Can salivary biomarkers be used as predictors of dental caries in young adolescents? // Med Sci Monit. 2020. Vol. 26. P. e923471. doi: 10.12659/msm.923471
  96. Ng J.H., Iyer N.G., Tan M.H., Edgren G. Changing epidemiology of oral squamous cell carcinoma of the tongue: A global study // Head Neck. 2017. Vol. 39, N 2. P. 297–304. doi: 10.1002/hed.24589
  97. Bray F., Ferlay J., Soerjomataram I., et al. Global cancer statistics 2018: GLOBOCAN estimates of incidence and mortality worldwide for 36 cancers in 185 countries // CA Cancer J Clin. 2018. Vol. 68, N 6. P. 394–424. doi: 10.3322/caac.21492 Erratum in: CA Cancer J Clin. 2020. Vol. 70, N 4. P. 313. doi: 10.3322/caac.21609
  98. Hase K., Murakami M., Iimura M., et al. Expression of LL-37 by human gastric epithelial cells as a potential host defense mechanism against Helicobacter pylori // Gastroenterology. 2003. Vol. 125, N 6. P. 1613–1625. doi: 10.1053/j.gastro.2003.08.028
  99. Frohm Nilsson M., Sandstedt B., Sørensen O., et al. The human cationic antimicrobial protein (hCAP18), a peptide antibiotic, is widely expressed in human squamous epithelia and colocalizes with interleukin-6 // Infect Immun. 1999. Vol. 67, N 5. P. 2561–2566. doi: 10.1128/iai.67.5.2561-2566.1999
  100. Chen X., Qi G., Qin M., et al. DNA methylation directly downregulates human cathelicidin antimicrobial peptide gene (CAMP) promoter activity // Oncotarget. 2017. Vol. 8, N 17. P. 27943–27952. doi: 10.18632/oncotarget.15847
  101. Vierthaler M., Rodrigues P.C., Sundquist E., et al. Fluctuating role of antimicrobial peptide hCAP18/LL-37 in oral tongue dysplasia and carcinoma // Oncol Rep. 2020. Vol. 44, N 1. P. 325–338. doi: 10.3892/or.2020.7609
  102. Dale B.A., Fredericks L.P. Antimicrobial peptides in the oral environment: expression and function in health and disease // Curr Issues Mol Biol. 2005. Vol. 7, N 2. P. 119–133. doi: 10.21775/cimb.007.119
  103. Joly S., Maze C., McCray P.B. Jr., Guthmiller J.M. Human beta-defensins 2 and 3 demonstrate strain-selective activity against oral microorganisms // J Clin Microbiol. 2004. Vol. 42, N 3. P. 1024–1029. doi: 10.1128/jcm.42.3.1024-1029.2004
  104. Silva O.N., Porto W.F., Ribeiro S.M., et al. Host-defense peptides and their potential use as biomarkers in human diseases // Drug Discov Today. 2018. Vol. 23, N 9. P. 1666–1671. doi: 10.1016/j.drudis.2018.05.024
  105. Prasad S.V., Fiedoruk K., Daniluk T., et al. Expression and function of host defense peptides at inflammation sites // Int J Mol Sci. 2019. Vol. 21, N 1. P. 104. doi: 10.3390/ijms21010104
  106. Dommisch H., Açil Y., Dunsche A., et al. Differential gene expression of human beta-defensins (hBD-1, -2, -3) in inflammatory gingival diseases // Oral Microbiol Immunol. 2005. Vol. 20, N 3. P. 186–190. doi: 10.1111/j.1399-302x.2005.00211.x
  107. Krisanaprakornkit S., Kimball J.R., Weinberg A., et al. Inducible expression of human beta-defensin 2 by Fusobacterium nucleatum in oral epithelial cells: multiple signaling pathways and role of commensal bacteria in innate immunity and the epithelial barrier // Infect Immun. 2000. Vol. 68, N 5. P. 2907–2915. doi: 10.1128/iai.68.5.2907-2915.2000
  108. Wang P., Duan D., Zhou X., et al. Relationship between expression of human gingival beta-defensins and levels of periodontopathogens in subgingival plaque // J Periodontal Res. 2015. Vol. 50, N 1. P. 113–122. doi: 10.1111/jre.12187
  109. Zhu M., Miao B., Zhu J., et al. Expression and antimicrobial character of cells transfected with human β-defensin-3 against periodontitis-associated microbiota in vitro // Mol Med Rep. 2017. Vol. 16, N 3. P. 2455–2460. doi: 10.3892/mmr.2017.6913
  110. Li X., Duan D., Yang J., et al. The expression of human β-defensins (hBD-1, hBD-2, hBD-3, hBD-4) in gingival epithelia // Arch Oral Biol. 2016. Vol. 66. P. 15–21. doi: 10.1016/j.archoralbio.2016.01.012
  111. Sidharthan S., Dharmarajan G., Kulloli A. Gingival crevicular fluid levels of Interleukin-22 (IL-22) and human β Defensin-2 (hBD-2) in periodontal health and disease: A correlative study // J Oral Biol Craniofac Res. 2020. Vol. 10, N 4. P. 498–503. doi: 10.1016/j.jobcr.2020.07.021
  112. Fruitwala S., El-Naccache D.W., Chang T.L. Multifaceted immune functions of human defensins and underlying mechanisms // Semin Cell Dev Biol. 2019. Vol. 88. P. 163–172. doi: 10.1016/j.semcdb.2018.02.023
  113. Polesello V., Zupin L., Di Lenarda R., et al. Impact of DEFB1 gene regulatory polymorphisms on hBD-1 salivary concentration // Arch Oral Biol. 2015. Vol. 60, N 7. P. 1054–1058. doi: 10.1016/j.archoralbio.2015.03.009
  114. Polesello V., Zupin L., Di Lenarda R., et al. DEFB1 polymorphisms and salivary hBD-1 concentration in Oral Lichen Planus patients and healthy subjects // Arch Oral Biol. 2017. Vol. 73. P. 161–165. doi: 10.1016/j.archoralbio.2016.10.008
  115. Joly S., Compton L.M., Pujol C., et al. Loss of human beta-defensin 1, 2, and 3 expression in oral squamous cell carcinoma // Oral Microbiol Immunol. 2009. Vol. 24, N 5. P. 353–360. doi: 10.1111/j.1399-302x.2009.00512.x
  116. Zupin L., Polesello V., Martinelli M., et al. Human β-defensin 1 in follicular fluid and semen: impact on fertility // J Assist Reprod Genet. 2019. Vol. 36, N 4. P. 787–797. doi: 10.1007/s10815-019-01409-w

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Эко-Вектор, 2025

Ссылка на описание лицензии: https://eco-vector.com/for_authors.php#07

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).